2. Le Gluten, quelles caractéristiques?

  Le gluten de blé est constitué d’un ensemble de deux protéines certes…Mais, avant tout, qu’est-ce qu’une protéine ? Quelle est la structure de cette dernière ?

2.1.Qu’est-ce qu’une protéine ?

   Une protéine est une macromolécule biologique (une molécule géante) formée d'une succession d'acides aminés liés par des liaisons peptidiques. Ainsi, les protéines sont constituées d'une ou de plusieurs chaînes d'acides aminés nommées polypeptides. Mais…Qu’est ce que les acides aminés ? Et que sont ces liaisons peptidiques ?
Les acides aminés sont les plus petits éléments qui entrent dans la composition des protéines.
Les acides aminés sont formés d'un carbone auquel sont liés:
-Un groupement amine (NH2).
-Un groupement acide (COOH).
-Une portion variable d'un acide aminé à l'autre (indiqué par la lettre R) comme le montre la molécule ci-contre.
     Toutes les protéines sont construites à partir de 20 acides aminés différents.

STRUCTURE GENERIQUE DES ACIDES AMINES

FORMATION D’UNE LIAISON PEPTIDIQUE

     Ces acides aminés peuvent alors se lier les uns aux autres par une liaison peptidique. Une liaison peptidique est une liaison covalente (-CO-NH ) qui s'établit entre la fonction  carboxyle (ou groupement acide) (COOH) portée par le carbone d'un acide aminé et la fonction amine (NH2) portée par le carbone  de l'acide aminé suivant dans la chaîne peptidique. 
 

     L'union de plusieurs acides aminés forme un polypeptide; les protéines sont donc des polypeptides. Par ailleurs, la structure globale d'une protéine correspond à sa forme en 3 dimensions; c'est-à-dire au repliement dans l'espace des chaînes d'acides aminés. 
     Ces molécules sont donc comme des chaines repliées sur elles-mêmes en pelote par des liaisons intramoléculaires établies entre les atomes d’une même molécule de protéine .

UNE PROTEINE : UNE STRUCTURE EN PELOTE

La structure des protéines dans la farine

     Ainsi, nous avons vu la structure générale des protéines. Mais intéressons-nous plus particulièrement à la structure des protéines dans la farine que le schéma suivant résume. En effet, nous observons que les glutéines et gliadines sont présentes sous forme d'hélices pelotées où les deux types de protéines sont séparées les unes des autres.

2.2. Observation du gluten au microscope:

     Dès lors nous décidons de préparer une pâte à pain bien pétrie et étalée. Nous prélevons un petit morceau très fin pour l’observer au microscope; voici ce que nous obtenons :

1-Nous étalons la pâte.

2- Nous préparons une lame avec un morceau de pâte.

3- Nous observons la lame au microscope.

4- Nous observons un réseau .

         Ainsi, nous n’observons plus la structure d’une protéine en hélices ou pelotes (comme présente dans la farine avant pétrissage) mais un véritable réseau constitué de chaînes alignées qui emprisonnent de la matière blanche. Nous pouvons alors émettre l’hypothèse que ce réseau s’est formé lors du pétrissage; cela a alors permis l’alignement des chaînes polypeptidiques. 
     En effet, avec l’introduction de l’eau et grâce au pétrissage, les chaines des protéines se sont déroulées puis alignées progressivement (un peu comme les algues du bord de mer sont balayées par les vagues). Nous résumons ce mécanisme dans le schéma suivant :

ALIGNEMENT DES PROTÉINES LORS DU PÉTRISSAGE : FORMATION DU RÉSEAU GLUTENIQUE

     A présent, nous allons expliquer ce qui se passe chimiquement.
           Nous savons que, parmi les acides aminés que forment les chaines protéiques, se trouvent les cystéines qui possèdent un groupement sulfhydrile (HS) capable de former, dans des conditions d’oxydation, une liaison covalente S-S avec une autre cystéine. Cette liaison est dite pont disulfure.

LA CYSTEINE : ACIDE AMINE CAPABLE DE FORMER UN PONT DISULFURE

        Comme les protéines du gluten possèdent des liaisons sulfhydriles libres, donc lors de l’hydratation de la farine et au cours du pétrissage de la pâte, une réaction chimique, l’oxydation, se produit. Ainsi, les groupements sulfhydriles libres des deux protéines vont réagir deux à deux et se lier par une liaison covalente entre leurs atomes de soufre pour former des ponts disulfures.
De ce fait, la formation de ces ponts disulfures entre les protéines du gluten aboutit à la  formation du réseau gluténique. Ces réactions sont représentées dans les deux schémas suivants : 
       

FORMATION DU RESEAU GLUTENIQUE : C’EST UNE REACTION CHIMIQUE !

LE GLUTEN : ASSEMBLAGE DE PROTEINES PAR DES PONTS DISULFURES

    Donc, nous concluons que le gluten du blé est une association des deux protéines gluténines et gliadines. Ainsi, nous pouvons imaginer la composition du gluten comme suit :

LE GLUTEN DU BLE: DEUX PROTEINES QUI S'ASSOCIENT

           Nous supposons que les liaisons entre ces chaînes de protéines peuvent donner une force remarquable au gluten. Afin de vérifier cela, nous allons effectuer des tests physiques sur cette masse glutenique.

2.3. Analyse physique des caractéristiques du gluten:

     Nous appliquons une force physique sur un morceau de gluten: nous enroulons le gluten, puis nous tirons sur les deux extrémités de cette pâte de différentes manières. Voici les trois tests que nous avons effectués:
    

Test 1 : Nous tirons sur les deux extrémités de la pâte par les deux bouts de doigts :

Nous tirons bien la pâte par les deux extrémités.

Test 2 : Nous tirons deux fois de suite sur les deux extrémités de la pâte par les deux bouts de doigts : 

Nous tirons deux fois de suite sur les deux extrémités : la pâte ne se casse pas, elle revient à sa place.

Test 3 : Nous tirons une fois sur les deux extrémités de la pâte par les deux bouts de doigts  avec une grande force puis nous relâchons.

     Nous tirons une seule fois sur les deux extrémités avec force, puis nous lâchons tout d’un coup : la pâte tombe en retrouvant sa forme initiale.

     Observations et déductions:
     D’après le test 1, quand nous tirons sur la pâte, elle double presque de longueur. Donc, il s'agit d'une pâte très extensible.
    Le test 2 consiste à montrer la capacité de la pâte à l’étirement : il n’y a pas eu de rupture du pâton lors du deuxième étirement. Nous pouvons en conclure que cette pâte est très tenace.
    Le test 3 permet d’évaluer après étirement la capacité du pâton à retrouver sa position initiale. Le test s'est révélé positif. Donc, le gluten est élastique.

   Partant de nos observations, nous pouvons nous demander qu’est-ce qui permet au gluten de présenter de telles propriétés visco-élastiques ?


Nous savons que la farine contient du gluten qui un assemblage de protéines, notamment les gliadines, dont les chaines latérales sont polaires (les charges électriques sont asymétriques dans la molécule). Comme l’eau qu’on rajoute lors du pétrissage est polaire aussi, des liaisons non covalentes se forment au sein de la même protéine : ce sont les liaisons non covalentes intramoléculaires. Nous précisons que ces dernières sont des liaisons  hydrogènes et des liaisons ioniques qui sont faibles et réversibles. Ce sont ces liaisons non covalentes qui confèrent à la protéine son caractère visqueux.

Nous rappelons la formation de ces liaisons dans le schéma suivant :

LIAISONS INTRAMOLECULAIRES DANS UNE PROTEINES

    Par ailleurs, les gluténines de haut poids moléculaires forment des polymères liés par des ponts disulfures (mécanisme expliqué précédemment) qui sont des liaisons covalentes stables et rigides. Nous précisons que ces derniers se forment aussi entres les gluténines et les gliadines; cela contribue à la ténacité et l'élasticité du gluten.
       Ces liaisons sont représentées dans le schéma suivant :

LES LIAISONS COVALENT ET NON COVALENTES DANS LE GLUTEN

-Liaison bleu : disulfure intermoléculaire.
-Liaison mauve : disulfure intramoléculaires.
-Liaison orange : liaison non covalente.

a) protéines associées par des liaisons disulfures intermoléculaires conférant une  certaine élasticité à la pâte.
b) protéines associées par des liaisons non covalentes intermoléculaires conférant une certaine viscosité à la pâte.

     On en conclut que, grâce à sa composition chimique, l’association des protéines aboutit à une structure sous forme de réseau gluténique qui possède de remarquables caractéristiques physiques : viscosité, extensibilité, élasticité et ténacité.